Центр иммуноглобулина g. Активный центр igg

Видео: A Functional Approach to Food Allergy and Food Sensitivity

Рентгеноструктурным методом при высоком разрешении были изучены Fab-фрагменты двух миеломных белков — IgG человека (New) я IgA (МсРС 603) мыши. Было обнаружено, что первый из этих белков реагирует при высокой степени сродства с рядом соединений, в частности с оксипроизводным витамина K1(K1—ОН). Второй миеломный белок, синтезируемый миеломой мышей МсРС 603, способен преципитировать с несколькими природными антигенами, в том числе с полисахаридами пневмококков, а также реагировать с фосфорилхолипом, который является активной частью указанного антигена.

Оба эти белка являются хорошей моделью для изучения комплексов антиген—антитело, поскольку удалось получить кристаллы их Fab-фрагмснтов вместе с соответствующими гаптенами.

На атомных моделях Fab-фрагментов, построенных на основании рентгеноструктурпых данных, видно, что вариабельные домены легкой и тяжелой цепи соединены таким образом, что гипервариабельные участки образуют единую поверхность контактирующую с антигеном. Полость активного центра у обоих белков отличалась по своей форме и величине.

Видео: Анализ крови на иммуноглобулин

У белка МсРС 603 активный центр представляет собой довольно глубокую впадину, шириной около 15 А и глубиной 12 А, тогда как у белка New он похож на неглубокий желоб, ширина и глубина которого равны примерно 6 А, а длина — 15 А. Эти различия обусловлены вставками в трех гипервариабельных участках белка МсРС 603. На рисунке показана область активного центра белка New с расположенным в нем гаптеном (витамин Ki—ОН). Полость сформирована 23 остатками из гипервариабельных сегментов L1 и L3 легкой цепи я сегментов HI, H2 и НЗ тяжелой цепи.

Нафтохиноновое кольцо гаптена находится в тесном контакте с фенольным кольцом тирозина (Тир-90) легкой цепи и другими двумя остатками этой же цепи и одним остатком тяжелой цепи. Фитиловая часть гаптена взаимодействует с четырьмя остатками тяжелой цепи и далее с боковыми группами трех других остатков гипервариабельной области Н2. Всего этот гаптен реагирует примерно с 10 остатками, т. е. только с частью всех остатков активного центра.

Видео: Food Allergy IgG Tests

Как указывалось выше, полость активного центра мышиного белка МсРС 603 больше и формируется из 35 остатков гипервариабельных областей как легкой, так и тяжелой цепи. Фосфорилхолин располагается в глубокой впадине. Холиновая часть реагирует с остатками как тяжелой, так и легкой цепи, тогда как фосфат взаимодействует лишь с остатками тяжелой цепи. Так же как и в предыдущем случае, гаптен заполняет лишь часть полости активного центра. Остающаяся часть, по-видимому, способна реагировать с нооителем гаптена.
При изучении некоторых свойств активных центров весьма полезным оказался метод спиновой метки (Ингрем, 1972).

Впервые спин-меченый гаптен для изучения активных центров антител использовали Страйер и Гриффит. Гаптен состояли 2,4-динитрофснола (ДНФ), к которому было получено антитело, и присоединенного к нему иминокенльного радикала. В результате образования специфического комплекса наблюдалась сильная иммобилизация спин-меченого гаптепа. Ограничение свободы вращения гаптена в полости активного центра может быть вызвано стерическими препятствиями, гидрофобными и вандерваальсовыми взаимодействиями и свидетельствует о значительной структурной жесткости активного центра.

Источник: http://meduniver.com