Легкие цепи иммуноглобулинов. Организация иммуноглобулинов

Видео: Organization and expression of immunoglobulin genes 2 heavy chain WMV V9

V- и С-области легких цепей примерно равны по длине. Так, у каппа-цепей человека V-области строятся из 107—113 аминокислотных участков (начиная с N-конца), а на С-область приходятся остальные 107 остатков. У тяжелых гамма-цепей длина V-областей примерно такая же, а С-область состоит из трех линейно расположенных друг за другом гомологичных участков С1, С2, С3 сходной длины, структурно гомологичных с С-областями легких цепей и друг с другом.
V-области легких каппа- и ламбда-цепей различаются между собой, и они иные, чем у тяжелый цепей, тогда как V-области тяжелых цепей одинаковы у всех классов.

Видео: Immunology - Antibody Somatic (VDJ) Recombination I

Среди легких цепей, выделенных из разных патологических иммуноглобулинов, нет ни одной, похожей на другие. Подсчитано, что различных идиотипических вариантов существует не менее нескольких тысяч. Несмотря на это многообразие, все варианты V-областей каппа-цепей, укладываются в три основные подгруппы, причем различия между белками каждой подгруппы невелики.
Таким же путем удалось классифицировать V-области ламбда-цепей, а в последнее время и V-области тяжелых цепей.

Аминокислотные замены, обусловливающие различия между V-областями, в большинстве своем сгруппированы в нескольких определенных участках — так называемых горячих точках. У легких цепей эти гипервариабельные области занимают положения 25—35, 52—55 и 89—96, а у тяжелых гамма-цепей — 31—37, 86—91 и 101 —109. Эти остатки, очевидно, участвуют в формировании активного центра антителВесьма закономерно в пептидных цепях иммуноглобулинов расположение внутрицепьевых дисульфидных мостиков.

Видео: Organization and expression of immunoglobulin genes 3

Каждый из них образует петлю из части цепи длиной примерно в 60 остатков, а вправо и влево от нее имеется но 20 остатков. Таким образом, основной структурной единицей цепей является участок примерно в 100 остатков с одним дисульфидным мостиком. В легких цепях их два и они соответствуют V- и С-областям, а в гамма-цепях их четыре. В нативной цепи каждый из этих участков свернут в отдельную, относительно независимую компактную глобулу-домен (Putman, 1969).

Сейчас можно считать доказанной схему строения молекул IgG, предложенную Портером (Porter, 1973). Согласно этой схеме, молекула строится из L- и Н-цепей, соединенных мсжцепьевыми ди-сульфидными мостиками. При протеолизе (например, папаино.м или трипсином), как показал Портер, молекула распадается на три фрагмента, два из которых идентичны друг другу и обладают антительной активностью (Fab-фрагменты). Они состоят из легкой цепи и половины тяжелой цепи. Третий фрагмент (Fc) состоит из С-концевых половин тяжелых цепей.
Число связей между тяжелыми цепями варьирует и у разных подклассов IgG человека составляет от двух до пяти.

IgA встречается в двух формах — мономерной, сходной с молекулой IgG, и полимерной, строящейся из двух или более мономерных единиц. Макроглобулины IgM построены из пяти мономерных субъединиц, напоминающих молекулу IgG.

Видео: What is IMMUNOGLOBULIN G? What does IMMUNOGLOBULIN G mean? IMMUNOGLOBULIN G meaning

Между разными по специфичности антителами, принадлежащими к одному классу (подклассу) и типу, крайне трудно обнаружить какие-либо различия в свойствах, за исключением их способности реагировать с антигенами. Таким образом, структура антител к самым разным антигенам весьма сходная, за исключением того небольшого участка, которым они непосредственно контактируют с антигенными детерминантами.

Антигенами же могут быть самые разнообразные вещества (белки, полисахариды, синтетические вещества), которые имеют сильно отличающуюся конфигурацию и, по всей видимости, весьма различным образом расположенные антигенные детерминанты.

Источник: http://meduniver.com